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Dynamische Strukturen am Zellcortex: Aktivierbarkeit und Akkumulation von Ezrin in Abhängigkeit von PIP2 = Dynamic structures at the cell cortex: activation and accumulation of ezr...
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Titel: | Dynamische Strukturen am Zellcortex: Aktivierbarkeit und Akkumulation von Ezrin in Abhängigkeit von PIP2 = Dynamic structures at the cell cortex: activation and accumulation of ezrin depending on PIP2/ vorgelegt von Sabine Bosk |
Hochschulschriftenvermerk: | Göttingen, Univ., Diss., 2011 |
Medientyp: | E-Book Hochschulschrift |
Sprache: | Deutsch |
veröffentlicht: |
2011
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Schlagwörter: | |
Druckausg.: | Bosk, Sabine, Dynamische Strukturen am Zellcortex, 2011, 188 S. |
Quelle: | Verbunddaten SWB Lizenzfreie Online-Ressourcen |
Zusammenfassung: | Im Rahmen dieser Arbeit wurde der Aktivierungsprozess von Ezrin, welches in vivo die Plasmamembran mit dem Cytoskelett verknüpft, anhand von wohldefinierten Modellmembransystemen detailliert untersucht. Dabei war von besonderem Interesse, den Einfluss der Bindung des Lipids Phosphytidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) sowie der Phosphorylierung auf die Aktivierung des Proteins sowie mögliche Synergien zu analysieren und zu quantifizieren. Die verwendeten planaren Modellmembranen enthielten entweder Ni-1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-([N(5-amino-1-carboxypentyl)iminodiessigsäure]succinyl) (DOGS-NTA-Ni) zur gerichteten Immobilisierung der Proteine über einen N-terminalen Hexahistidin-tag oder PIP2 als natürlichen Bindungspartner von Ezrin. Die Charakterisierung der Bindung von Ezrin wt sowie zweier Mutanten die unphosphorylierbare sowie die pseudophosphorylierte Form des Proteins an festkörperunterstützte Membranen erfolgte mittels Quarzmikrowaagetechnik. So konnten für alle drei Proteine eine hohe Affinität mit Bindungskonstanten im Bereich von 10 nM und eine hohe Belegungsdichte auf beiden Membransystemen bewiesen werden ... |
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Umfang: | Online-Ressource (PDF-Datei: 184 S., 5.311 KB); Ill., graph. Darst |